Согласно современным представлениям прионы – это агенты белковой природы, способные передаваться от одного организма к другому. Особая укладка этих белков представляет собой матрицу второго рода. Их структура копируется за счёт изменения конформации определённых клеточных полипептидов. Одной из наиболее удобных моделей для изучения прионов является фактор [PSI+] дрожжей Saccharomyces cerevisiae, который представляет собой прионную форму фактора терминации трансляции eRF3 (Sup35p). В ходе описанных в этой работе экспериментов нам удалось показать различные эффекты аминокислотных замен в N-домене Sup35p на стабильность и поддержание фактора [PSI+], часть из них «усиливала» прион, некоторые другие, напротив, приводили к его исчезновению из клеток. Полученные нами результаты при их экстраполяции на прионы млекопитающих могут служить основой для разработки лекарств от таких заболеваний как коровье бешенство, Куру, болезнь Крейтсфельда-Якоба и т.д.