TY - CONF

T1 - Исследование агрегации амилоидов в клетках S. cerevisiae

AU - Качкин, Даниил Валерьевич

AU - Чернов, Юрий Олегович

AU - Рубель, Александр Анатольевич

N1 - Качкин Д.В., Чернов Ю.О., Рубель А.А. Исследование агрегации амилоидов в клетках S. cerevisiae // Трансляционная биомедицина: современные методы междисциплинарных исследований в аспекте внедрения в практическую медицину. Сборник тезисов международной научной конференции Научного парка СПбГУ. – Санкт-Петербург, 2015.

PY - 2015/11/10

Y1 - 2015/11/10

N2 - В эукариотических клетках одним из путей избавления от неправильно уложенных белков является их утилизация в специализированном клеточном компартменте – агресоме. Это динамичная структура, которая образуется из неправильно уложенных или поврежденных белков в случае, если убиквитин- зависимая система или система шаперонов внутри клетки «перегружены».Для исследования возможности утилизации в агресомах пептида амилоида β (основной токсический элемент при болезни Альцгеймера) и прионного белка млекопитающих - PrP, были использованы дрожжи S. cerevisiae. Также в работе исследовали возможность утилизации в агресомах хорошо изученного дрожжевого приона [PSI+] и возможность его взаимодействия с амилоидами млекопитающих Aβ и PrP.Анализ колокализации и возможности физического взаимодействия проводили с помощью конфокальной микроскопии и метода FRET. Для визуализации исследуемых белков, мы делали химерные конструкции, содержащие исследуемые и флуоресцентные белки YFP и CFP.Мы установили, что агрегаты белков Aβ и [PSI+] утилизируются в агресоме, в то время как агрегаты PrP попадают в эту структуру лишь с частотой примерно 18%. Также было показано, что агрегаты PrP и Aβ колокализуются, но физически не взаимодействуют с прионом [PSI+].Исследования выполнены при поддержке гранта СПбГУ No 15.61.2218.2013 и гранта РФФИ No 15-04-08159. Для выполнения исследований использовалась приборная база ресурсных центров «ЦКП ХРОМАС» и «МиКТ» научного парка СПбГУ.

AB - В эукариотических клетках одним из путей избавления от неправильно уложенных белков является их утилизация в специализированном клеточном компартменте – агресоме. Это динамичная структура, которая образуется из неправильно уложенных или поврежденных белков в случае, если убиквитин- зависимая система или система шаперонов внутри клетки «перегружены».Для исследования возможности утилизации в агресомах пептида амилоида β (основной токсический элемент при болезни Альцгеймера) и прионного белка млекопитающих - PrP, были использованы дрожжи S. cerevisiae. Также в работе исследовали возможность утилизации в агресомах хорошо изученного дрожжевого приона [PSI+] и возможность его взаимодействия с амилоидами млекопитающих Aβ и PrP.Анализ колокализации и возможности физического взаимодействия проводили с помощью конфокальной микроскопии и метода FRET. Для визуализации исследуемых белков, мы делали химерные конструкции, содержащие исследуемые и флуоресцентные белки YFP и CFP.Мы установили, что агрегаты белков Aβ и [PSI+] утилизируются в агресоме, в то время как агрегаты PrP попадают в эту структуру лишь с частотой примерно 18%. Также было показано, что агрегаты PrP и Aβ колокализуются, но физически не взаимодействуют с прионом [PSI+].Исследования выполнены при поддержке гранта СПбГУ No 15.61.2218.2013 и гранта РФФИ No 15-04-08159. Для выполнения исследований использовалась приборная база ресурсных центров «ЦКП ХРОМАС» и «МиКТ» научного парка СПбГУ.

KW - амилоиды

KW - дрожжевая модель

M3 - тезисы

T2 - Трансляционная биомедицина: современные методы междисциплинарных исследований в аспекте внедрения в практическую медицину. Международная научная конференция Научного Парка СПбГУ

Y2 - 9 November 2015 through 11 November 2015

ER -