Проведена термодинамическая оценка активации протеинкиназы А (ПКА) Iб и рассмотрена возможная роль ATP как дополнительного природного регулятора активности данного фермента, а именно ингибито- ра. Работа выполнена с использованием программы докинга QUANTUM 3.3.0 и пакета квантово-химичес- ких программ Gaussian 03W (расчет стэкинг-взаимодействий с учетом эффекта электронной корреляции MP2/6-31G(d) SCRF = IPCM (е = 4,0)). Показано, что активация ПКА Iб, индуцированная 3':5'-AMP и его аналогами, обусловлена двумя процессами: переходом регуляторной субъединицы протеинкиназы в термо- динамически выгодную структурную конформацию, реализующуюся только в присутствии 3':5'-AMP (ДG°_R = -23,9 ± 8,2 кДж/моль); и повышением сродства 3':5'-AMP к связывающим сайтам ПКА Iб после сопровождающего активацию протеинкиназы изменения конформации регуляторной субъединицы (ДG°_3':5'-AMP = -28,1 ± 9,7 кДж/моль). Продемонстрирована возможность ATP выступать в качестве конкурент- ного ингибитора ПКА Ia, препятствую