Дрожжевой шаперон Hsp104 принято рассматривать как белок, обеспечивающий расщепление неструктурированных белковых конгломератов, образующихся в результате стрессового воздействия, а также и прионных агрегатов на мелкие олигомеры и(или) мономеры. В нашей работе исследовано взаимодействие Hsp104 с гибридными белками PrP-GFP и белком GFP. Белок PrP-GFP образует в дрожжах высокомолекулярные агрегаты, тогда как GFP не способен к агрегации. Мы показали, что Hsp104 регулирует количество белков PrP-GFP и GFP в клетке, причем направленность действия шаперона зависит от того, под каким промотором находятся кодирующие их гены. Сверхпродукция Hsp104 приводит к увеличению количества белков PrP-GFP и GFP при экспрессии соответствующих последовательностей под контролем промотора CUP1. В случае экспрессии этих же генов под контролем промотора GPD сверхпродукция Hsp104, напротив, приводит к уменьшению количества белков PrP-GFP и GFP в клетке. Действие Hsp104 не связано с изменением количества мРНК исследуемых по