TY - CONF

T1 - ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ АМИЛОИДОВ В ДРОЖЖАХ SACCHAROMYCES CEREVISIAE

AU - Качкин, Даниил Валерьевич

AU - Рубель, Александр Анатольевич

AU - Чернов, Юрий Олегович

PY - 2016/4/17

Y1 - 2016/4/17

N2 - Целый ряд заболеваний человека связан с накоплением и агрегацией аномально уложенных белков – амилоидов. К таким заболеваниям относятся широко известные расстройства, такие как болезни Альцгеймера, Паркинсона, диабет второго типа и многие другие. В настоящее время все амилоидозы являются неизлечимыми. В связи с этим исследование механизмов образования и взаимодействия амилоидов весьма актуальны.Дрожжи S. cerevisiae являются удобной моделью для исследования амилоидов и прионов. Многие амилоидозы изучаются с применением дрожжей сахаромицетов, так как амилоидные белки агрегируют в дрожжах также как и в клетках млекопитающих. С помощью дрожжей, было показано, что агрегаты белков PrP и Aβ способны физически взаимодействовать между собой и были выявлены конкретные участки PrP, отвечающие за это взаимодействие, что свидетельствует о связи различных нейродегенеративных заболеванийВ ходе нашей работы, мы исследовали возможность взаимодействия агрегатов PrP и Аβ с другими амилоидами, как например хорошо изученный прион дрожжей [PSI+]. Были получены дрожжевые штаммы, продуцирующие прионообразующий домен дрожжевого белка Sup35, а также один из белков PrP или Aβ, слитые с флуоресцентными белками. Анализ взаимодействия агрегатов амилоидных белков проводили методами конфокальной микроскопии.Также, с помощью дрожжей S. cerevisiae, мы изучаем другие амилоиды млекопитающих и их возможные взаимодействия. Например, IAPP– белок продуцирующийся в b-клетках островков Лангерганса и вызывающий диабет второго типа.Работа выполнена при поддержке гранта РФФИ No 15-04-08159. Для выполнения исследований использовалась приборная база ресурсных центров «ЦКП ХРОМАС» и «МиКТ» научного парка СПбГУ.

AB - Целый ряд заболеваний человека связан с накоплением и агрегацией аномально уложенных белков – амилоидов. К таким заболеваниям относятся широко известные расстройства, такие как болезни Альцгеймера, Паркинсона, диабет второго типа и многие другие. В настоящее время все амилоидозы являются неизлечимыми. В связи с этим исследование механизмов образования и взаимодействия амилоидов весьма актуальны.Дрожжи S. cerevisiae являются удобной моделью для исследования амилоидов и прионов. Многие амилоидозы изучаются с применением дрожжей сахаромицетов, так как амилоидные белки агрегируют в дрожжах также как и в клетках млекопитающих. С помощью дрожжей, было показано, что агрегаты белков PrP и Aβ способны физически взаимодействовать между собой и были выявлены конкретные участки PrP, отвечающие за это взаимодействие, что свидетельствует о связи различных нейродегенеративных заболеванийВ ходе нашей работы, мы исследовали возможность взаимодействия агрегатов PrP и Аβ с другими амилоидами, как например хорошо изученный прион дрожжей [PSI+]. Были получены дрожжевые штаммы, продуцирующие прионообразующий домен дрожжевого белка Sup35, а также один из белков PrP или Aβ, слитые с флуоресцентными белками. Анализ взаимодействия агрегатов амилоидных белков проводили методами конфокальной микроскопии.Также, с помощью дрожжей S. cerevisiae, мы изучаем другие амилоиды млекопитающих и их возможные взаимодействия. Например, IAPP– белок продуцирующийся в b-клетках островков Лангерганса и вызывающий диабет второго типа.Работа выполнена при поддержке гранта РФФИ No 15-04-08159. Для выполнения исследований использовалась приборная база ресурсных центров «ЦКП ХРОМАС» и «МиКТ» научного парка СПбГУ.

KW - амилоиды

KW - дрожжевая модель

KW - взаимодействие белков

M3 - тезисы

SP - 127

Y2 - 18 April 2016 through 22 April 2016

ER -