TY - JOUR

T1 - ИЗМЕНЕНИЕ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА HMGB1 ПРИ СВЯЗЫВАНИИ С ДНК CHANGES IN THE SECONDARY STRUCTURE OF HMGB1 PROTEIN BONDED TO DNA

AU - Родионова, Т.Ю

AU - Чихиржина, Е.В.

AU - Воробьёв, В.И.

AU - Поляниченко, А.М.

PY - 2009

Y1 - 2009

N2 - С помощью спектроскопических методов и гель-ретардации исследована стадия некооперативного взаимодействия негистонового хромосомного белка HMGB1 с ДНК. Установлено, что комплексообразование сопровождается компактизацией молекулы ДНК в достаточно широком диапазоне отношений белок/ДНК в комплексе. Методом кругового дихроизма было показано, что при связывании с ДНК изменяется вторичная структура белка HMGB1. Установлено, что изменения в структуре белка происходят в условиях избытка мест связывания белка на ДНК и завершаются при соотношении ~40-50 пар оснований на молекулу белка, при этом степень α-спиральности HMGB1 в комплексе увеличивается на 20 % по сравнению со свободным состоянием. Предполагается, что изменение вторичной структуры HMGB1 при связывании с ДНК лежит в основе механизмов многообразных функций, выполняемых этим белком в клетке.The stage of noncooperative interaction of the chromosomal nonhistone protein HMGB1 with DNA has been studied by spectroscopic methods and gel retardation. It was found

AB - С помощью спектроскопических методов и гель-ретардации исследована стадия некооперативного взаимодействия негистонового хромосомного белка HMGB1 с ДНК. Установлено, что комплексообразование сопровождается компактизацией молекулы ДНК в достаточно широком диапазоне отношений белок/ДНК в комплексе. Методом кругового дихроизма было показано, что при связывании с ДНК изменяется вторичная структура белка HMGB1. Установлено, что изменения в структуре белка происходят в условиях избытка мест связывания белка на ДНК и завершаются при соотношении ~40-50 пар оснований на молекулу белка, при этом степень α-спиральности HMGB1 в комплексе увеличивается на 20 % по сравнению со свободным состоянием. Предполагается, что изменение вторичной структуры HMGB1 при связывании с ДНК лежит в основе механизмов многообразных функций, выполняемых этим белком в клетке.The stage of noncooperative interaction of the chromosomal nonhistone protein HMGB1 with DNA has been studied by spectroscopic methods and gel retardation. It was found

M3 - статья

VL - 50

SP - 1014

EP - 1020

JO - ЖУРНАЛ СТРУКТУРНОЙ ХИМИИ

JF - ЖУРНАЛ СТРУКТУРНОЙ ХИМИИ

SN - 0136-7463

IS - 5

ER -