TY - CONF

T1 - От цианобактерий до архепластид: функциональноe многообразиe и роль в эволюции PII сигнальных белков-трансдукторов

AU - Лапина, Татьяна Викторовна

AU - Ермилова, Елена Викторовна

PY - 2021/9/27

Y1 - 2021/9/27

N2 - Исследования систем передачи сигналов у различных организмов выявили разнообразие компонентов, которые формируют регуляторные сети. Несмотря на разнообразие и сложность этих систем, некоторые белки - процессоры сигналов - оказались консервативными в процессе эволюции и функционируют не только у прокариот (бактерий и архей), но и у эукариот. Примером таких сигнальных процессоров являются белки из семейства PII. Среди эукариот, PII выявлены только у представителей Archaeplastida. Канонические белки PII оценивают энергетическое состояние клеток посредством конкурентного связывания АТФ и АДФ и определяют баланс углерода и азота посредством связывания 2-оксоглутарата. Предок Archaeplastida унаследовал сигнальный белок PII от древнего цианобактериального эндосимбионта. Нами впервые охарактеризованы PII-белки у представителей Chloroplastida и впервые установлено, что в процессе эволюции белки PII растений приобретали способность связывать глутамин через C-терминальное расширение - Q-петлю. По нашим данным у представителей Chlorophyta ключевым ферментом в контроле биосинтеза аргинина является N-ацетил-L-глутаматкиназа (NAGK), которая, как у цианобактерий и высших растений, регулируется сигнальным белком из семейства PII. Экспериментально доказано, что PII-белки зеленых и красных водорослей формируют тримеры и структурно сходны с бактериальными гомологами. Впервые проведенный комплексный анализ структуры и функций PII-белка модельной красной водоросли Porphyra purpurea показал, что PII-зависимая сигнальная система красных водорослей по своей организации занимает промежуточное эволюционное положение между PII-системами цианобактерий и Chlorophyta. Нами также впервые охарактеризована структура и молекулярно-биохимические свойства PII-белка уникальной зеленой водоросли Polytomella parva (PpaPII), не содержащей хлоропластного генома и утратившей способность к фотосинтезу, и показано, что PpaPII формирует субъединицу в комплексе с NAGK. В ходе проведенных исследований установлено, что наиболее консервативной мишенью PII белков в процессе эволюции от цианобактерий до Archaeplastida оказался контролирующий биосинтез аргинина фермент, N-ацетил-L-глутаматкиназа. Сравнительный анализ структуры и сенсорных свойств PII у цианобактерий, красных и зеленых водорослей, а также высших растений указывает на эволюционную пластичность PII-сигнальных систем.

AB - Исследования систем передачи сигналов у различных организмов выявили разнообразие компонентов, которые формируют регуляторные сети. Несмотря на разнообразие и сложность этих систем, некоторые белки - процессоры сигналов - оказались консервативными в процессе эволюции и функционируют не только у прокариот (бактерий и архей), но и у эукариот. Примером таких сигнальных процессоров являются белки из семейства PII. Среди эукариот, PII выявлены только у представителей Archaeplastida. Канонические белки PII оценивают энергетическое состояние клеток посредством конкурентного связывания АТФ и АДФ и определяют баланс углерода и азота посредством связывания 2-оксоглутарата. Предок Archaeplastida унаследовал сигнальный белок PII от древнего цианобактериального эндосимбионта. Нами впервые охарактеризованы PII-белки у представителей Chloroplastida и впервые установлено, что в процессе эволюции белки PII растений приобретали способность связывать глутамин через C-терминальное расширение - Q-петлю. По нашим данным у представителей Chlorophyta ключевым ферментом в контроле биосинтеза аргинина является N-ацетил-L-глутаматкиназа (NAGK), которая, как у цианобактерий и высших растений, регулируется сигнальным белком из семейства PII. Экспериментально доказано, что PII-белки зеленых и красных водорослей формируют тримеры и структурно сходны с бактериальными гомологами. Впервые проведенный комплексный анализ структуры и функций PII-белка модельной красной водоросли Porphyra purpurea показал, что PII-зависимая сигнальная система красных водорослей по своей организации занимает промежуточное эволюционное положение между PII-системами цианобактерий и Chlorophyta. Нами также впервые охарактеризована структура и молекулярно-биохимические свойства PII-белка уникальной зеленой водоросли Polytomella parva (PpaPII), не содержащей хлоропластного генома и утратившей способность к фотосинтезу, и показано, что PpaPII формирует субъединицу в комплексе с NAGK. В ходе проведенных исследований установлено, что наиболее консервативной мишенью PII белков в процессе эволюции от цианобактерий до Archaeplastida оказался контролирующий биосинтез аргинина фермент, N-ацетил-L-глутаматкиназа. Сравнительный анализ структуры и сенсорных свойств PII у цианобактерий, красных и зеленых водорослей, а также высших растений указывает на эволюционную пластичность PII-сигнальных систем.

U2 - УДК 581.1 ББК 28.57 ISBN 978-5-4465-3388-6 DOI:10.54925/9785446533886

DO - УДК 581.1 ББК 28.57 ISBN 978-5-4465-3388-6 DOI:10.54925/9785446533886

M3 - тезисы

SP - 205

T2 - Всероссийская научная конференция с международным участием и школа молодых ученых «Экспериментальная биология растений и биотехнология: история и взгляд в будущее». Годичное собрание общества физиологов растений России.

Y2 - 27 September 2021 through 1 October 2021

ER -