Изучение метаболизма аргинина (Arg) крайне важно, поскольку эта незаменимая для биосинтеза белков аминокислота также является предшественником в образовании полиаминов и оксида азота, которые, в свою очередь, играют важную роль в развитии микроорганизмов и их адаптации к стрессовым условиям. Ключевой фермент в контроле биосинтеза Arg - N-ацетил-L-глутаматкиназа (NAGK) - у цианобактерий и большинства растений регулируется сигнальным белком из семейства PII. Пиководоросль Prasinoderma coloniale, сопоставимая по размеру с бактериями, принадлежит к Prasinodermophyta, группе, описываемой как третий тип в пределах Viridiplantae. В этой связи P. coloniale представляет особый интерес для понимания многих процессов, происходивших в эволюции организмов с оксигенным типом фотосинтеза. В последовательности РсNAGK нет трех аминокислотных остатков (Arg, Ala, Gln), которые вовлечены у других NAGK во взаимодействие с белком PII, который отсутствует у P. coloniale. PcNAGK обладает уникальной особенностью: его активность не ингибируется внутриклеточными уровнями аргинина (IC50, 9,5 мМ). В двух участках РсNAGK, ответственных за связывание Arg, произошли замены консервативных аминокислот Gln24 и Glu282 на Lys24 и Ile282, соответственно. В полученном в работе рекомбинантном белке с заменами Lys24 и Ile282 на Gln24 и Glu282 было зафиксировано восстановление чувствительности фермента к действию Arg. В условиях in vivo активность PcNAGK не ингибировалась экзогенным Arg. Полученные данные свидетельствуют о том, что отсутствие белка PII у P. coloniale компенсировалось низкой чувствительностью NAGK к Arg. Эти результаты не только указывают на то, что свойства NAGK могут различаться у фотосинтезирующих организмов в большей степени, чем считалось ранее, но и расширяют наше понимание метаболической адаптации микроорганизмов к глубоководным олиготрофным средам.