Standard

ИЗМЕНЕНИЕ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ НЕГИСТОНОВОГО БЕЛКА HMGB1 ПРИ СВЯЗЫВАНИИ С ДНК. / Родионова, Татьяна Юрьевна; Поляничко, Александр Михайлович.

в: НАУЧНО-ТЕХНИЧЕСКИЕ ВЕДОМОСТИ САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКОГО ГОСУДАРСТВЕННОГО ПОЛИТЕХНИЧЕСКОГО УНИВЕРСИТЕТА, № 88, 2009, стр. 118-124.

Результаты исследований: Научные публикации в периодических изданиях › статья › Рецензирование

Harvard

Родионова, ТЮ & Поляничко, АМ 2009, 'ИЗМЕНЕНИЕ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ НЕГИСТОНОВОГО БЕЛКА HMGB1 ПРИ СВЯЗЫВАНИИ С ДНК.', НАУЧНО-ТЕХНИЧЕСКИЕ ВЕДОМОСТИ САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКОГО ГОСУДАРСТВЕННОГО ПОЛИТЕХНИЧЕСКОГО УНИВЕРСИТЕТА, № 88, стр. 118-124. <http://elibrary.ru/item.asp?id=13040006>

APA

Родионова, Т. Ю., & Поляничко, А. М. (2009). ИЗМЕНЕНИЕ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ НЕГИСТОНОВОГО БЕЛКА HMGB1 ПРИ СВЯЗЫВАНИИ С ДНК. НАУЧНО-ТЕХНИЧЕСКИЕ ВЕДОМОСТИ САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКОГО ГОСУДАРСТВЕННОГО ПОЛИТЕХНИЧЕСКОГО УНИВЕРСИТЕТА, (88), 118-124. http://elibrary.ru/item.asp?id=13040006

Vancouver

Родионова ТЮ, Поляничко АМ. ИЗМЕНЕНИЕ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ НЕГИСТОНОВОГО БЕЛКА HMGB1 ПРИ СВЯЗЫВАНИИ С ДНК. НАУЧНО-ТЕХНИЧЕСКИЕ ВЕДОМОСТИ САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКОГО ГОСУДАРСТВЕННОГО ПОЛИТЕХНИЧЕСКОГО УНИВЕРСИТЕТА. 2009;(88):118-124.

Author

Родионова, Татьяна Юрьевна ; Поляничко, Александр Михайлович. / ИЗМЕНЕНИЕ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ НЕГИСТОНОВОГО БЕЛКА HMGB1 ПРИ СВЯЗЫВАНИИ С ДНК. в: НАУЧНО-ТЕХНИЧЕСКИЕ ВЕДОМОСТИ САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКОГО ГОСУДАРСТВЕННОГО ПОЛИТЕХНИЧЕСКОГО УНИВЕРСИТЕТА. 2009 ; № 88. стр. 118-124.

BibTeX

@article{97dc325188384d60b66d9f060be1ece9,
title = "ИЗМЕНЕНИЕ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ НЕГИСТОНОВОГО БЕЛКА HMGB1 ПРИ СВЯЗЫВАНИИ С ДНК.",
abstract = "Методами кругового дихроизма, гель-ретардации и спектрофотометрического плавления изучалось взаимодействие негистонового хромосомного белка HMGB1 с высокомолекулярной ДНК. В ходе исследования показано, что при взаимодействии с ДНК степень альфа-спиральности связанного белка увеличивается примерно на 30 % по сравнению с его свободным состояниемUsing circular dichroism spectroscopy and DNA melting analysis we have studied the interaction of non-histone chromosomal protein HMGB1 with high-molecular weight DNA. We have shown, that the degree of the alpha-helicity of the bound HMGB1 is approximately 30 % higher than the alpha-helicity of free HMGB1.",
author = "Родионова, {Татьяна Юрьевна} and Поляничко, {Александр Михайлович}",
year = "2009",
language = "русский",
pages = "118--124",
journal = "НАУЧНО-ТЕХНИЧЕСКИЕ ВЕДОМОСТИ САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКОГО ГОСУДАРСТВЕННОГО ПОЛИТЕХНИЧЕСКОГО УНИВЕРСИТЕТА",
issn = "1994-2354",
publisher = "Издательство Санкт-Петербургского Государственного Политехнического Университета",
number = "88",

}

RIS

TY - JOUR

T1 - ИЗМЕНЕНИЕ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ НЕГИСТОНОВОГО БЕЛКА HMGB1 ПРИ СВЯЗЫВАНИИ С ДНК.

AU - Родионова, Татьяна Юрьевна

AU - Поляничко, Александр Михайлович

PY - 2009

Y1 - 2009

N2 - Методами кругового дихроизма, гель-ретардации и спектрофотометрического плавления изучалось взаимодействие негистонового хромосомного белка HMGB1 с высокомолекулярной ДНК. В ходе исследования показано, что при взаимодействии с ДНК степень альфа-спиральности связанного белка увеличивается примерно на 30 % по сравнению с его свободным состояниемUsing circular dichroism spectroscopy and DNA melting analysis we have studied the interaction of non-histone chromosomal protein HMGB1 with high-molecular weight DNA. We have shown, that the degree of the alpha-helicity of the bound HMGB1 is approximately 30 % higher than the alpha-helicity of free HMGB1.

AB - Методами кругового дихроизма, гель-ретардации и спектрофотометрического плавления изучалось взаимодействие негистонового хромосомного белка HMGB1 с высокомолекулярной ДНК. В ходе исследования показано, что при взаимодействии с ДНК степень альфа-спиральности связанного белка увеличивается примерно на 30 % по сравнению с его свободным состояниемUsing circular dichroism spectroscopy and DNA melting analysis we have studied the interaction of non-histone chromosomal protein HMGB1 with high-molecular weight DNA. We have shown, that the degree of the alpha-helicity of the bound HMGB1 is approximately 30 % higher than the alpha-helicity of free HMGB1.

M3 - статья

SP - 118

EP - 124

JO - НАУЧНО-ТЕХНИЧЕСКИЕ ВЕДОМОСТИ САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКОГО ГОСУДАРСТВЕННОГО ПОЛИТЕХНИЧЕСКОГО УНИВЕРСИТЕТА

JF - НАУЧНО-ТЕХНИЧЕСКИЕ ВЕДОМОСТИ САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКОГО ГОСУДАРСТВЕННОГО ПОЛИТЕХНИЧЕСКОГО УНИВЕРСИТЕТА

SN - 1994-2354

IS - 88

ER -

ID: 5017910