С помощью методов кругового дихроизма и сканирующей силовой микроскопии охарактеризовано взаимодействие ДНК с негистоновым хромосомным белком HMGB1 и рекомби-мантным белком HMGB1-(A+B). Последний отличается от нативного белка отсутствием отрицательно заряженной С-концевой последовательности. Было подтверждено высказанное нами ранее предположение о роли ДНК-связывающих доменов в белке HMGB1. Установлено, что ключевая роль в регуляции взаимодействия ДНК с HMGB-доменами принадлежит С-концевому фрагменту белка HMGB1. В отсутствие С-концевого домена белок HMGB1-(A+B) образует ДНК-белковые комплексы с упорядоченной надмолекулярной структурой

The interaction between DNA andthe nonhistone proteins HMGBl and HMGB1-(A+B) has been studied using circular dichroism and scanning force microscopy. The recombinant protein HMGB1-(A+B) has no negatively charged C-terminal domain characteristic for HMGBl. Our earlier suggestion about the structural interaction of tandem HMGBl-domains of the recombinant protein with DNA was co