Белки-прионы, представляющие собой инфекционные амилоиды, являются причиной ряда нейро-дегенеративных заболеваний человека и животных. У дрожжей прионы обнаруживаются как цито-плазматические наследственные детерминанты белковой природы. На примере приона [PSI], представляющего собой результат конформационной перестройки и олигомеризации фактора термина-ции трансляции eRF3 дрожжей, рассмотрены структурно-функциональные отношения в потенциалыю-прионизуемой молекуле белка, особенности его эволюции и взаимодействия с другими прионами, образующими так называемые прионные сети. Рассмотрены данные о моделировании в клетках дрожжей прионных заболеваний и других амилоидозов млекопитающих. Предложена гипотеза о существовании протеомных (по аналогии с прионными) сетей, отражающих взаимодействия различных амилоидов у млекопитающих.

Prion proteins are infective amyloids and cause several neurodegenerative diseases in humans and animals. In yeasts, prions are expressed as cytoplasmic heritable determinants of a pr