Среди аминокислот – одного из основных источников азота – особый интерес представляет аргинин. Изучение метаболизма аргинина крайне важно, поскольку эта незаменимая для биосинтеза белков аминокислота также является предшественником в образовании полиаминов и оксида азота, которые, в свою очередь, играют важную роль в развитии растений и их адаптации к стрессовым условиям. В работе был проведен анализ регуляции биосинтеза аргинина у Dunaliella salina – галофильной одноклеточной зеленой водоросли, обитающей в гипергалинных водоемах. Анализ рекомбинантных белков с использованием реакций сопряженного фосфорилирования и поверхностного плазмонного резонанса позволил установить, что ключевой фермент в контроле биосинтеза аргинина всех цианобактерий и растений, N-ацетил-L-глутаматкиназа, не регулируется у D. salina сигнальным белком из семейства PII. Впервые доказано функциональное значение С-конца, прилегающего к консервативной Q-петле PII-белков зеленых водорослей и высших растений. Конструирование и изучение гибридного PII-белка, объединяющего последовательности белков D. salina и другой зеленой водоросли – Chlamydomonas reinhardtii, позволили нам выяснить, за счет каких изменений в аминокислотной последовательности сигнальный белок галофильной водоросли утратил в процессе эволюции способность контролировать биосинтез аргинина через взаимодействие с N-ацетилL-глутаматкиназой. В работе доказана высказанная нами ранее гипотеза о том, что в процессе эволюции растений произошла специализация глутамин-контролируемых PII-белков, и в отличие от цианобактерий, у которых эти белки вовлечены в комплексную регуляцию метаболизма углерода и азота, у растений единственной консервативной мишенью остался фермент N-ацетил-L-глутаматкиназа. Полученные результаты также расширяют наше понимание механизмов толерантности к высокой солености среды.