Более 50 неизлечимых заболеваний человека, связаны с аномальной укладкой и агрегацией белков, в норме являющихся растворимыми. Такие заболевания называют «болезнями неправильной укладки» или амилоидо зами. Наиболее известными амилоидозами являются: болезнь Альцгеймера, хорея Хантингтона, болезнь Паркинсона, диабет второго типа, а также прионные заболевания (инфекционные амилоидозы). В ходе целого ряда исследований, выполненных в последние годы, были получены данные о том, что различные амилоиды могут взаимодействовать, при этом в ряде случаев, наличие амилоидных полимеров одного белка может инициировать амилоидогенез другого белка. В этой связи выяснение механизмов, контролирующих взаимодействие амилоидов и поиск факторов, блокирующих этот процесс, является одной из самых актуальных задач современной биомедицины.
В настоящее время разработан ряд методов флуоресцентной микроскопии, позволяющих проводить исследования на нано объектах, которыми являются амилоидные агрегаты. Одним из таких методов является метод FRET (Fluorescence Resonance Energy Transfer), позволяющий изучать взаимодействие белков in vivo. FRET — это физическое явление, обуслов- ленное передачей энергии между двумя хромофорами на расстоянии ме- нее 5 нм.
Используя дрожжевую модель, в сочетании с методом FRET мы установили, что полимеры амилоидного белка Prion Protein могут специфично связываться с пептидом амилоид бета и выявили участки, отвечающие за это взаимодействие.
Исследования были выполнены на базе РЦ «ЦКП Хромас» и РЦ «МиКТ» Научного парка СПбГУ. Работа выполнена при поддержке гранта СПбГУ 1.50.2218.2013 и гранта президента России для молодых кандидатов наук MK-1152.2013.4.
