Из нейтрофилов собаки впервые выделен лактоферрин. Выделенный белок был идентифицирован как лак- тоферрин по данным N-концевого аминокислотного секвенирования, а также по способности связывать ионы трехвалентного железа с образованием комплекса, имеющего максимум поглощения при 460-470 нм. Показано, что по основным физико-химическим свойствам (молекулярная масса, наличие углеводного компонента, условия диссоциации комплекса с железом) лактоферрин собаки сходен с гомологичным бел- ком человека. В опытах с грамотрицательной бактерией Escherichia coli и грамположительной бактерией Listeria monocytogenes показана бактерицидная активность лактоферрина собаки, которая оказалась сходна с активностью лактоферрина человека.

Lactoferrin was isolated from canine leukocytes for the first time. Lactoferrin was identified by N-terminal amino acid sequence and by capability to capture ferric cations, resulting in a complex with absorbance maximum at 460-470 nm. It is demonstrated that canine lactoferrin rese