В работе изучается структура человеческого сывороточного альбумина (ЧСА) в водных растворах в присутствии катехина при постоянном молярном соотношении [ЧСА]:[Cat]=1:10 и варьировании концентрации ионов кобальта в пределах [Co2+]:[ЧСА] от 0 до 100. Исследование вторичной структуры белка проводится методом ИК Фурье спектроскопии с деконволюцией полосы Амид I. Изменения в третичной структуре белка фиксируются по спектрам УФ поглощения и флуоресценции. Обнаружено, что при соотношениях концентраций [ЧСА]:[Co2+] до 1:100 не происходит нарушений в глобулярной структуре белка. Наблюдается снижение количества α-спиралей и увеличение содержания β-слоев в структуре белка с ростом концентрации катионов кобальта. При взаимодействии ЧСА с катехином наблюдаются спектральные изменения, свидетельствующие об образовании комплекса. Предположительно, комплексообразование приводит к тушению флуоресценции обоих соединений. Причиной тушения флуоресценции белка может быть как нарушение его третичной структуры, так и непосредственное связывание катехина и катионов кобальта с ЧСА вблизи ароматических аминокислотных остатков. Величина дзета-потенциала частиц белка в растворе, определяемая плотностью отрицательного заряда на ЧСА, снижается с ростом концентрации CoCl2 в растворе, приближаясь к 0 при [Co2+]:[ЧСА]=100. Катехин не препятствует комплексообразованию ЧСА с Co2+.
