TY - CONF

T1 - ИДЕНТИФИКАЦИЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙ БЕЛКА PrP, ОТВЕЧАЮЩИХ ЗА ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ПОЛИМЕРОВ PrP С РАЗЛИЧНЫМИ АМИЛОИДАМИ

AU - Рубель, Александр Анатольевич

AU - Рыжова, Татьяна Алексеевна

AU - Антонец, Кирилл Сергеевич

AU - Качкин, Даниил Валерьевич

AU - Галкин, Алексей Петрович

N1 - Conference code: 6

PY - 2014/6/15

Y1 - 2014/6/15

N2 - Более 40 неизлечимых заболеваний млекопитающих, в том числе человека, связаны с аномальной укладкой и агрегацией белков, в норме являющихся растворимыми. Такие заболева- ния называют «болезнями неправильной укладки» или ами- лоидозами. К амилоидозам относятся такие заболевания, как болезнь Альцгеймера, хорея Хантингтона, болезнь Паркинсо- на, диабет второго типа, а также прионные заболевания (ин- фекционные амилоидозы): болезнь Крейтцфельда-Якоба, куру, «коровье бешенство», скрейпи и другие. В ходе ряда исследо- ваний, выполненных в последние годы, были получены данные о том, что инфекционные и неинфекционные амилоиды могут взаимодействовать, при этом в ряде случаев, наличие амило- идных полимеров одного белка может инициировать амило-идогенез другого белка. В этой связи выяснение механизмов, контролирующих взаимодействие амилоидов и поиск фак- торов, блокирующих этот процесс, является одной из самых актуальных задач современной биомедицины. В проведенных нами исследованиях, было показано, что дрожжи сахароми- цеты являются удобной моделью для анализа взаимодействия амилоидов in vivo. Используя дрожжевую модель, было уста- новлено, что полимеры белка Prion Protein (PrP) могут физи- чески связываться с пептидом амилоид бета (Ab). Основную роль в обеспечении физического взаимодействия играет учас- ток PrP с 28 по 89 аминокислоту. Последовательность с 90 по 109 аминокислоту важна для колокализации агрегатов PrP с пептидом Ab. В ходе работы было выявлено, что полимеры PrP физически не взаимодействуют с дрожжевым прионом [PSI+] (прионная форма белка Sup35), на основании полученных дан- ных сделано заключение о специфичности взаимодействия PrP с пептидом Ab в живых клетках эукариот. Исследования по вза- имодействию амилоидных белков были выполнены на базе РЦ «Хромас». Работа выполнена при поддержке гранта СПбГУ No 1.50.2218.2013.

AB - Более 40 неизлечимых заболеваний млекопитающих, в том числе человека, связаны с аномальной укладкой и агрегацией белков, в норме являющихся растворимыми. Такие заболева- ния называют «болезнями неправильной укладки» или ами- лоидозами. К амилоидозам относятся такие заболевания, как болезнь Альцгеймера, хорея Хантингтона, болезнь Паркинсо- на, диабет второго типа, а также прионные заболевания (ин- фекционные амилоидозы): болезнь Крейтцфельда-Якоба, куру, «коровье бешенство», скрейпи и другие. В ходе ряда исследо- ваний, выполненных в последние годы, были получены данные о том, что инфекционные и неинфекционные амилоиды могут взаимодействовать, при этом в ряде случаев, наличие амило- идных полимеров одного белка может инициировать амило-идогенез другого белка. В этой связи выяснение механизмов, контролирующих взаимодействие амилоидов и поиск фак- торов, блокирующих этот процесс, является одной из самых актуальных задач современной биомедицины. В проведенных нами исследованиях, было показано, что дрожжи сахароми- цеты являются удобной моделью для анализа взаимодействия амилоидов in vivo. Используя дрожжевую модель, было уста- новлено, что полимеры белка Prion Protein (PrP) могут физи- чески связываться с пептидом амилоид бета (Ab). Основную роль в обеспечении физического взаимодействия играет учас- ток PrP с 28 по 89 аминокислоту. Последовательность с 90 по 109 аминокислоту важна для колокализации агрегатов PrP с пептидом Ab. В ходе работы было выявлено, что полимеры PrP физически не взаимодействуют с дрожжевым прионом [PSI+] (прионная форма белка Sup35), на основании полученных дан- ных сделано заключение о специфичности взаимодействия PrP с пептидом Ab в живых клетках эукариот. Исследования по вза- имодействию амилоидных белков были выполнены на базе РЦ «Хромас». Работа выполнена при поддержке гранта СПбГУ No 1.50.2218.2013.

M3 - тезисы

SP - 62

T2 - Съезд Вавиловского общества генетиков и селекционеров (ВОГиС) и ассоциированные генетические симпозиумы

Y2 - 15 June 2014 through 20 June 2014

ER -