Standard

ИДЕНТИФИКАЦИЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙ БЕЛКА PrP, ОТВЕЧАЮЩИХ ЗА ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ПОЛИМЕРОВ PrP С РАЗЛИЧНЫМИ АМИЛОИДАМИ. / Рубель, Александр Анатольевич; Рыжова, Татьяна Алексеевна; Антонец, Кирилл Сергеевич; Качкин, Даниил Валерьевич; Галкин, Алексей Петрович.

2014. 62 Abstract from Съезд Вавиловского общества генетиков и селекционеров (ВОГиС) и ассоциированные генетические симпозиумы, Ростов-на-Дону, Russian Federation.

Research output: Contribution to conferenceAbstractpeer-review

Harvard

Рубель, АА, Рыжова, ТА, Антонец, КС, Качкин, ДВ & Галкин, АП 2014, 'ИДЕНТИФИКАЦИЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙ БЕЛКА PrP, ОТВЕЧАЮЩИХ ЗА ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ПОЛИМЕРОВ PrP С РАЗЛИЧНЫМИ АМИЛОИДАМИ', Съезд Вавиловского общества генетиков и селекционеров (ВОГиС) и ассоциированные генетические симпозиумы, Ростов-на-Дону, Russian Federation, 15/06/14 - 20/06/14 pp. 62.

APA

Рубель, А. А., Рыжова, Т. А., Антонец, К. С., Качкин, Д. В., & Галкин, А. П. (2014). ИДЕНТИФИКАЦИЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙ БЕЛКА PrP, ОТВЕЧАЮЩИХ ЗА ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ПОЛИМЕРОВ PrP С РАЗЛИЧНЫМИ АМИЛОИДАМИ. 62. Abstract from Съезд Вавиловского общества генетиков и селекционеров (ВОГиС) и ассоциированные генетические симпозиумы, Ростов-на-Дону, Russian Federation.

Vancouver

Рубель АА, Рыжова ТА, Антонец КС, Качкин ДВ, Галкин АП. ИДЕНТИФИКАЦИЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙ БЕЛКА PrP, ОТВЕЧАЮЩИХ ЗА ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ПОЛИМЕРОВ PrP С РАЗЛИЧНЫМИ АМИЛОИДАМИ. 2014. Abstract from Съезд Вавиловского общества генетиков и селекционеров (ВОГиС) и ассоциированные генетические симпозиумы, Ростов-на-Дону, Russian Federation.

Author

Рубель, Александр Анатольевич ; Рыжова, Татьяна Алексеевна ; Антонец, Кирилл Сергеевич ; Качкин, Даниил Валерьевич ; Галкин, Алексей Петрович. / ИДЕНТИФИКАЦИЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙ БЕЛКА PrP, ОТВЕЧАЮЩИХ ЗА ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ПОЛИМЕРОВ PrP С РАЗЛИЧНЫМИ АМИЛОИДАМИ. Abstract from Съезд Вавиловского общества генетиков и селекционеров (ВОГиС) и ассоциированные генетические симпозиумы, Ростов-на-Дону, Russian Federation.1 p.

BibTeX

@conference{f0b33cae3e78404587adc7cb884d1a6e,
title = "ИДЕНТИФИКАЦИЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙ БЕЛКА PrP, ОТВЕЧАЮЩИХ ЗА ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ПОЛИМЕРОВ PrP С РАЗЛИЧНЫМИ АМИЛОИДАМИ",
abstract = "Более 40 неизлечимых заболеваний млекопитающих, в том числе человека, связаны с аномальной укладкой и агрегацией белков, в норме являющихся растворимыми. Такие заболева- ния называют «болезнями неправильной укладки» или ами- лоидозами. К амилоидозам относятся такие заболевания, как болезнь Альцгеймера, хорея Хантингтона, болезнь Паркинсо- на, диабет второго типа, а также прионные заболевания (ин- фекционные амилоидозы): болезнь Крейтцфельда-Якоба, куру, «коровье бешенство», скрейпи и другие. В ходе ряда исследо- ваний, выполненных в последние годы, были получены данные о том, что инфекционные и неинфекционные амилоиды могут взаимодействовать, при этом в ряде случаев, наличие амило- идных полимеров одного белка может инициировать амило-идогенез другого белка. В этой связи выяснение механизмов, контролирующих взаимодействие амилоидов и поиск фак- торов, блокирующих этот процесс, является одной из самых актуальных задач современной биомедицины. В проведенных нами исследованиях, было показано, что дрожжи сахароми- цеты являются удобной моделью для анализа взаимодействия амилоидов in vivo. Используя дрожжевую модель, было уста- новлено, что полимеры белка Prion Protein (PrP) могут физи- чески связываться с пептидом амилоид бета (Ab). Основную роль в обеспечении физического взаимодействия играет учас- ток PrP с 28 по 89 аминокислоту. Последовательность с 90 по 109 аминокислоту важна для колокализации агрегатов PrP с пептидом Ab. В ходе работы было выявлено, что полимеры PrP физически не взаимодействуют с дрожжевым прионом [PSI+] (прионная форма белка Sup35), на основании полученных дан- ных сделано заключение о специфичности взаимодействия PrP с пептидом Ab в живых клетках эукариот. Исследования по вза- имодействию амилоидных белков были выполнены на базе РЦ «Хромас». Работа выполнена при поддержке гранта СПбГУ No 1.50.2218.2013.",
author = "Рубель, {Александр Анатольевич} and Рыжова, {Татьяна Алексеевна} and Антонец, {Кирилл Сергеевич} and Качкин, {Даниил Валерьевич} and Галкин, {Алексей Петрович}",
year = "2014",
month = jun,
day = "15",
language = "русский",
pages = "62",
note = "Съезд Вавиловского общества генетиков и селекционеров (ВОГиС) и ассоциированные генетические симпозиумы ; Conference date: 15-06-2014 Through 20-06-2014",
url = "http://conf.nsc.ru/vogis2014",

}

RIS

TY - CONF

T1 - ИДЕНТИФИКАЦИЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙ БЕЛКА PrP, ОТВЕЧАЮЩИХ ЗА ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ПОЛИМЕРОВ PrP С РАЗЛИЧНЫМИ АМИЛОИДАМИ

AU - Рубель, Александр Анатольевич

AU - Рыжова, Татьяна Алексеевна

AU - Антонец, Кирилл Сергеевич

AU - Качкин, Даниил Валерьевич

AU - Галкин, Алексей Петрович

N1 - Conference code: 6

PY - 2014/6/15

Y1 - 2014/6/15

N2 - Более 40 неизлечимых заболеваний млекопитающих, в том числе человека, связаны с аномальной укладкой и агрегацией белков, в норме являющихся растворимыми. Такие заболева- ния называют «болезнями неправильной укладки» или ами- лоидозами. К амилоидозам относятся такие заболевания, как болезнь Альцгеймера, хорея Хантингтона, болезнь Паркинсо- на, диабет второго типа, а также прионные заболевания (ин- фекционные амилоидозы): болезнь Крейтцфельда-Якоба, куру, «коровье бешенство», скрейпи и другие. В ходе ряда исследо- ваний, выполненных в последние годы, были получены данные о том, что инфекционные и неинфекционные амилоиды могут взаимодействовать, при этом в ряде случаев, наличие амило- идных полимеров одного белка может инициировать амило-идогенез другого белка. В этой связи выяснение механизмов, контролирующих взаимодействие амилоидов и поиск фак- торов, блокирующих этот процесс, является одной из самых актуальных задач современной биомедицины. В проведенных нами исследованиях, было показано, что дрожжи сахароми- цеты являются удобной моделью для анализа взаимодействия амилоидов in vivo. Используя дрожжевую модель, было уста- новлено, что полимеры белка Prion Protein (PrP) могут физи- чески связываться с пептидом амилоид бета (Ab). Основную роль в обеспечении физического взаимодействия играет учас- ток PrP с 28 по 89 аминокислоту. Последовательность с 90 по 109 аминокислоту важна для колокализации агрегатов PrP с пептидом Ab. В ходе работы было выявлено, что полимеры PrP физически не взаимодействуют с дрожжевым прионом [PSI+] (прионная форма белка Sup35), на основании полученных дан- ных сделано заключение о специфичности взаимодействия PrP с пептидом Ab в живых клетках эукариот. Исследования по вза- имодействию амилоидных белков были выполнены на базе РЦ «Хромас». Работа выполнена при поддержке гранта СПбГУ No 1.50.2218.2013.

AB - Более 40 неизлечимых заболеваний млекопитающих, в том числе человека, связаны с аномальной укладкой и агрегацией белков, в норме являющихся растворимыми. Такие заболева- ния называют «болезнями неправильной укладки» или ами- лоидозами. К амилоидозам относятся такие заболевания, как болезнь Альцгеймера, хорея Хантингтона, болезнь Паркинсо- на, диабет второго типа, а также прионные заболевания (ин- фекционные амилоидозы): болезнь Крейтцфельда-Якоба, куру, «коровье бешенство», скрейпи и другие. В ходе ряда исследо- ваний, выполненных в последние годы, были получены данные о том, что инфекционные и неинфекционные амилоиды могут взаимодействовать, при этом в ряде случаев, наличие амило- идных полимеров одного белка может инициировать амило-идогенез другого белка. В этой связи выяснение механизмов, контролирующих взаимодействие амилоидов и поиск фак- торов, блокирующих этот процесс, является одной из самых актуальных задач современной биомедицины. В проведенных нами исследованиях, было показано, что дрожжи сахароми- цеты являются удобной моделью для анализа взаимодействия амилоидов in vivo. Используя дрожжевую модель, было уста- новлено, что полимеры белка Prion Protein (PrP) могут физи- чески связываться с пептидом амилоид бета (Ab). Основную роль в обеспечении физического взаимодействия играет учас- ток PrP с 28 по 89 аминокислоту. Последовательность с 90 по 109 аминокислоту важна для колокализации агрегатов PrP с пептидом Ab. В ходе работы было выявлено, что полимеры PrP физически не взаимодействуют с дрожжевым прионом [PSI+] (прионная форма белка Sup35), на основании полученных дан- ных сделано заключение о специфичности взаимодействия PrP с пептидом Ab в живых клетках эукариот. Исследования по вза- имодействию амилоидных белков были выполнены на базе РЦ «Хромас». Работа выполнена при поддержке гранта СПбГУ No 1.50.2218.2013.

M3 - тезисы

SP - 62

T2 - Съезд Вавиловского общества генетиков и селекционеров (ВОГиС) и ассоциированные генетические симпозиумы

Y2 - 15 June 2014 through 20 June 2014

ER -

ID: 43145078