Целый ряд нейродегенеративных заболеваний человека связан с накоплением и агрегацией аномально уложенных белков – амилоидов. К таким заболеваниям относятся широко известные расстройства, такие как болезни Альцгеймера, Гентингтона, Паркинсона и многие другие. В настоящее время все амилоидозы являются неизлечимыми. В связи с этим исследование механизмов образования и взаимодействия амилоидов весьма актуальны.
Дрожжи S. cerevisiae являются удобной моделью для анализа взаимодействия амилоидов. Используя дрожжевую модель, в нашей лаборатории было показано, что агрегаты белков PrP и Aβ способны физически взаимодействовать между собой также были выявлены конкретные участки PrP, отвечающие за это взаимодействие.
Входе данной работы, мы исследовали возможность взаимодействия агрегатов PrP и Аβ с другими амилоидами. Для этого мы получили дрожжевые штаммы, продуцирующие прионный домен дрожжевого белка Sup35, а также один из белков PrP или Aβ, слитые с флуоресцентными белками. Анализ взаимодействия агрегатов амилоидных белков проводили методами конфокальной микроскопии.
Работа выполнена при поддержке гранта СПбГУ 1.50.2218.2013, а также за счёт средств грантов РНФ No 14-50-00069 и РФФИ No 15-04-08159. Для выполнения исследований использовалась приборная база ресурсных центров «ЦКП ХРОМАС» и «МиКТ» научного парка СПбГУ.