Методами кругового дихроизма, гель-ретардации и спектрофотометрического плавления изучалось взаимодействие негистонового хромосомного белка HMGB1 с высокомолекулярной ДНК. В ходе исследования показано, что при взаимодействии с ДНК степень альфа-спиральности связанного белка увеличивается примерно на 30 % по сравнению с его свободным состоянием

Using circular dichroism spectroscopy and DNA melting analysis we have studied the interaction of non-histone chromosomal protein HMGB1 with high-molecular weight DNA. We have shown, that the degree of the alpha-helicity of the bound HMGB1 is approximately 30 % higher than the alpha-helicity of free HMGB1.