Research output: Contribution to journal › Article › peer-review
СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ КОМПЛЕКСОВ ДНК С БЕЛКАМИ HMGB1 И HMGB1-(A+B) Structural Organization of Complexes of DNA wth Proteins HMGB1 and HMGB1-(A+B). / Поляничко, A.M.; Леоненко, З.В.; Крамб, Д.; Визер, Г.; Воробьев, В.И.; Чихиржина, Е.В.
In: БИОФИЗИКА, Vol. 53, No. 3, 2008, p. 407-416.Research output: Contribution to journal › Article › peer-review
}
TY - JOUR
T1 - СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ КОМПЛЕКСОВ ДНК С БЕЛКАМИ HMGB1 И HMGB1-(A+B) Structural Organization of Complexes of DNA wth Proteins HMGB1 and HMGB1-(A+B)
AU - Поляничко, A.M.
AU - Леоненко, З.В.
AU - Крамб, Д.
AU - Визер, Г.
AU - Воробьев, В.И.
AU - Чихиржина, Е.В.
PY - 2008
Y1 - 2008
N2 - С помощью методов кругового дихроизма и сканирующей силовой микроскопии охарактеризовано взаимодействие ДНК с негистоновым хромосомным белком HMGB1 и рекомби-мантным белком HMGB1-(A+B). Последний отличается от нативного белка отсутствием отрицательно заряженной С-концевой последовательности. Было подтверждено высказанное нами ранее предположение о роли ДНК-связывающих доменов в белке HMGB1. Установлено, что ключевая роль в регуляции взаимодействия ДНК с HMGB-доменами принадлежит С-концевому фрагменту белка HMGB1. В отсутствие С-концевого домена белок HMGB1-(A+B) образует ДНК-белковые комплексы с упорядоченной надмолекулярной структуройThe interaction between DNA andthe nonhistone proteins HMGBl and HMGB1-(A+B) has been studied using circular dichroism and scanning force microscopy. The recombinant protein HMGB1-(A+B) has no negatively charged C-terminal domain characteristic for HMGBl. Our earlier suggestion about the structural interaction of tandem HMGBl-domains of the recombinant protein with DNA was co
AB - С помощью методов кругового дихроизма и сканирующей силовой микроскопии охарактеризовано взаимодействие ДНК с негистоновым хромосомным белком HMGB1 и рекомби-мантным белком HMGB1-(A+B). Последний отличается от нативного белка отсутствием отрицательно заряженной С-концевой последовательности. Было подтверждено высказанное нами ранее предположение о роли ДНК-связывающих доменов в белке HMGB1. Установлено, что ключевая роль в регуляции взаимодействия ДНК с HMGB-доменами принадлежит С-концевому фрагменту белка HMGB1. В отсутствие С-концевого домена белок HMGB1-(A+B) образует ДНК-белковые комплексы с упорядоченной надмолекулярной структуройThe interaction between DNA andthe nonhistone proteins HMGBl and HMGB1-(A+B) has been studied using circular dichroism and scanning force microscopy. The recombinant protein HMGB1-(A+B) has no negatively charged C-terminal domain characteristic for HMGBl. Our earlier suggestion about the structural interaction of tandem HMGBl-domains of the recombinant protein with DNA was co
M3 - статья
VL - 53
SP - 407
EP - 416
JO - БИОФИЗИКА
JF - БИОФИЗИКА
SN - 0006-3029
IS - 3
ER -
ID: 5017752