TY - JOUR

T1 - Взаимодействие сывороточного альбумина человека с ионами кобальта и катехином

AU - Федотова, Елизавета Владиславовна

AU - Пастон, Софья Владимировна

PY - 2023/9/9

Y1 - 2023/9/9

N2 - В работе изучается структура человеческого сывороточного альбумина (ЧСА) в водных растворах в присутствии катехина при постоянном молярном соотношении [ЧСА]:[Cat]=1:10 и варьировании концентрации ионов кобальта в пределах [Co2+]:[ЧСА] от 0 до 100. Исследование вторичной структуры белка проводится методом ИК Фурье спектроскопии с деконволюцией полосы Амид I. Изменения в третичной структуре белка фиксируются по спектрам УФ поглощения и флуоресценции. Обнаружено, что при соотношениях концентраций [ЧСА]:[Co2+] до 1:100 не происходит нарушений в глобулярной структуре белка. Наблюдается снижение количества α-спиралей и увеличение содержания β-слоев в структуре белка с ростом концентрации катионов кобальта. При взаимодействии ЧСА с катехином наблюдаются спектральные изменения, свидетельствующие об образовании комплекса. Предположительно, комплексообразование приводит к тушению флуоресценции обоих соединений. Причиной тушения флуоресценции белка может быть как нарушение его третичной структуры, так и непосредственное связывание катехина и катионов кобальта с ЧСА вблизи ароматических аминокислотных остатков. Величина дзета-потенциала частиц белка в растворе, определяемая плотностью отрицательного заряда на ЧСА, снижается с ростом концентрации CoCl2 в растворе, приближаясь к 0 при [Co2+]:[ЧСА]=100. Катехин не препятствует комплексообразованию ЧСА с Co2+.

AB - В работе изучается структура человеческого сывороточного альбумина (ЧСА) в водных растворах в присутствии катехина при постоянном молярном соотношении [ЧСА]:[Cat]=1:10 и варьировании концентрации ионов кобальта в пределах [Co2+]:[ЧСА] от 0 до 100. Исследование вторичной структуры белка проводится методом ИК Фурье спектроскопии с деконволюцией полосы Амид I. Изменения в третичной структуре белка фиксируются по спектрам УФ поглощения и флуоресценции. Обнаружено, что при соотношениях концентраций [ЧСА]:[Co2+] до 1:100 не происходит нарушений в глобулярной структуре белка. Наблюдается снижение количества α-спиралей и увеличение содержания β-слоев в структуре белка с ростом концентрации катионов кобальта. При взаимодействии ЧСА с катехином наблюдаются спектральные изменения, свидетельствующие об образовании комплекса. Предположительно, комплексообразование приводит к тушению флуоресценции обоих соединений. Причиной тушения флуоресценции белка может быть как нарушение его третичной структуры, так и непосредственное связывание катехина и катионов кобальта с ЧСА вблизи ароматических аминокислотных остатков. Величина дзета-потенциала частиц белка в растворе, определяемая плотностью отрицательного заряда на ЧСА, снижается с ростом концентрации CoCl2 в растворе, приближаясь к 0 при [Co2+]:[ЧСА]=100. Катехин не препятствует комплексообразованию ЧСА с Co2+.

KW - сывороточный альбумин человека

KW - ионы металлов

KW - катехин

KW - комплексообразование

KW - вторичная структура белка

KW - собственная флуоресценция белка

U2 - 10.29039/rusjbpc.2023.0617

DO - 10.29039/rusjbpc.2023.0617

M3 - статья

VL - 8

SP - 248

EP - 257

JO - АКТУАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФИЗИКИ И ХИМИИ

JF - АКТУАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФИЗИКИ И ХИМИИ

SN - 2499-9962

IS - 3

ER -